Строение и функции микрофиламентов. Сократительные белки Актин входит в состав

Строение скелетной мышцы. Мышечное сокращение. Актин и Миозин.

Скелетные мышцы – удерживают тело в равновесии и осуществляют движения, это наши бицепсы, трицепсы и прочее, то есть то, что мы качаем, занимаясь бодибилдингом. Они способны очень быстро сокращаться, и очень быстро расслабляться, при интенсивной деятельности они довольно быстро утомляются.

Структурной и функциональной единицей скелетной мышцы является мышечное волокно, представляющее собой сильно вытянутую клетку. Длина мышечного волокна зависит от размеров мышцы и составляет от нескольких миллиметров до нескольких сантиметров. Толщина волокна различна 10-100 микрометров.

Мышечные волокна бывают двух видов:

1) Красные волокна - содержат большое количество митохондрий с высокой активностью окислительных ферментов. Сила их сокращений сравнительно невелика, а скорость потребления энергии такова, что им вполне хватает обычного кислородного питания. Они участвуют в движениях, не требующих значительных усилий, - например, в поддержании позы.

2) Белые волокна - значительная сила сокращений, для этого требуется много энергии и уже одного кислорода тут недостаточно, большая активность ферментов расщепляющих глюкозу. Поэтому двигательные единицы, состоящие из белых волокон, обеспечивают быстрые, но кратковременные движения, требующие рывковых усилий.

Мышечная клетка имеет своеобразное строение. Мышечное волокно многоядерно, связано это с особенностью формирования волокна при развитии плода. Образуются они на этапе эмбрионального развития организма из клеток предшественников – миобластов.

Миобласты – неоформленные одноядерные мышечные клетки.

Миобласты интенсивно делятся, сливаются и образуют мышечные трубочки с центральным расположением ядер. Затем в мышечных трубочках начинается синтез миофибрилл,

Миофибриллы - цилиндрические сократительные нитки толщиной 1 - 2 миктометра, идущие вдоль от одного конца мышечной клетки до другого.

И завершается формирование волокна миграцией ядер на окраины клеток. Ядра мышечного волокна к этому времени уже теряют способность к делению, и занимаются только функцией генерации информации для синтеза белка.
Но не все миобласты идет по пути слияния, часть из них обособляется в виде так называемых клеток-спутников, которые располагаются на поверхности мышечного волокна, в оболочке которая окружает мышечную клетку. Эти клетки, их называют еще Клетки-Сателлиты, в отличии от мышечных волокон, не утрачивают способность к делению на протяжении всей жизни, что обеспечивает увеличение мышечное массы волокон и их обновление. Восстановление мышечных волокон при повреждении мышцы возможно благодаря этим клеткам. При гибели волокна, скрывающиеся в его оболочке, клетки-сателлиты активизируются, делятся и преобразуются в миобласты. Миобласты сливаются друг с другом и образуют новые мышечные волокна, в которых затем начинается сборка миофибрилл. То есть при регенерации полностью повторяются события эмбрионального развития мышц. (как при рождении).

Механизм сокращения мышечного волокна.

Разберем подробней строение миофибрилл, этих ниток которые растягиваются параллельно друг другу в мышечных клетках, число которых в одном таком волокне может достигать пару тысяч. Миофибриллы обладают способностью уменьшать свою длину при поступлении нервного импульса, стягивая тем самым мышечное волокно.
Чередование светлых и темных полос в миофибрильной нити определяется упорядоченным расположением по длине миофибриллы толстых нитей белка миозина и тонких нитей белка актина:

Толстые нити содержатся только в темных участках (А-зона), светлые участки (I-зона) не содержат толстых нитей, в середине I-зоны находится Z-диск – к нему крепятся тонкие нити актина. Участок миофибриллы, состоящий из А-зоны и двух половинок I-зоны, называют - саркомером . Саркомер - это базовая сократительная еденица мышцы. Границы саркомеров в соседних миофибриллах совпадают, поэтому вся мышечная клетка приобретает регулярную исчерченность.

Миозин - белок сократительных волокон мышц. Его содержание в мышцах около 40% от массы всех белков (для примера, в других тканях всего 1-2%). Молекула миозина представляет собой длинный нитевидный стержень, как будто сплетенные две веревки образующие на одном конце две грушевидные головки.

Актин – так же белок сократительных волокон мышц, гораздо меньший по разному чем миозин, и занимающий всего 15-20% от общей массы всех белков. Крепится к Z-диску.Представляет собой сплетенные две нитки в стержень, с канавками, в которых залегает двойная цепочка другово белка - тропомиозина . Основной его функцией является блокировка сцепления миозина с актином, в расслабленном состоянии мышц.

Сокращение длины саркомера происходит путем втягивания тонких нитей актина между толстыми нитями миозина. Скольжение нитей актина вдоль нитей миозина происходит благодаря наличию у нитей миозина боковых ответвлений. Головка миозинового мостика сцепляется с актином и изменяет угол наклона к оси нити, тем самым как бы продвигая нить миозина и актина относительно друг друга, затем отцепляется, сцепляется вновь и вновь совершает движение.

Перемещение миозиновых мостиков можно сравнить с гребками весел на галерах. Как перемещение галеры в воде происходит благодаря движению весел, так и скольжение нитей происходит благодаря гребковым движениям мостиков, существенное отличие состоит лишь в том, что движение мостиков не синхронное. При поступлении нервного импульса клеточная мембрана меняет полярность заряда, и из специальных цистерн (эндоплазматического ретикулума), расположенных вокруг каждой миофибриллы вдоль всей ее длины, в саркоплазму выбрасываются ионы кальция (Са++).
Под воздействием Са++ нить тропомиозина входит глубже в канавку и освобождает места для сцепления миозина с актином, мостики начинают цикл гребков. Сразу после высвобождения Са++ из цистерн он начинает закачиваться обратно, концентрация Са++ в саркоплазме падает, тропомиозин выдвигается из канавки и блокирует места сцепления мостиков – волокно расслабляется. Новый импульс опять выбрасывает Са++ в саркоплазму и все повторяется. При достаточной частоте импульсации (не менее 20 Гц) отдельные сокращения почти полностью сливаются, то есть достигается состояние устойчивого сокращения, называемое тетаническим сокращением.

Строение мышцы

Мышечное сокращение

АКТИН

один из осн. белков сократит. элементов мышечного волокна. Может существовать в виде мономера (Г-А., мол. м. ок. 42 тыс.) и в полимеризов. состоянии (Ф-А.).

Молекула Г-А. имеет глобулярную двухдоменную форму и связана с одной молекулой АТФ, к-рая превращается в аденозиндифосфат при полимеризации Г-А. В бессолевых водных р-рах Г-А. не полимеризуегся. В случае добавления КС1 или MgCl 2 процесс начинается при концентрации соотв. 0,1-0,15 или 0,01 М. Возможность полимеризации Г-А. в организме находится в зависимости от актинсвя-зывающих белков, напр. филамина, актинина.

Ф-А.-линейный полимер, образующий пологую спираль (ее нити полярны) с шагом 38 нм и диаметром субъединиц 5,5 нм. Один виток спирали содержит 13-14 молекул Г-А. Полимеризация мономера приводит к резкому повышению вязкости р-ра. Ф-А. образует комплекс с др. сократит. белком-миозином-и оказывает сильное активирующее влияние на его аденозинтрифосфатазную . Важное св-во Ф-А.-способность к координации обменных процессов, к-рая проявляется при его взаимод. с рядом ферментов (киназой фосфорилазы, алъдолазой, глицеральдегид-3-фосфат-дегидрогеназой и др.).

А. присутствует во всех клетках эукариотов (10-15% по массе от всех белков). В немышечных клетках он формирует "цитоскелет" (микрофиламенты цитоплазмы клеток).

Лит.: Основы биохимии, пер. с англ., т. 3, М., 1981, с. 1406-10. Б. Ф. Поглазов.

Химическая энциклопедия. - М.: Советская энциклопедия . Под ред. И. Л. Кнунянца . 1988 .

Синонимы :

Смотреть что такое "АКТИН" в других словарях:

Актин белок, полимеризованная форма которого образует микрофиламенты один из основных компонентов цитоскелета эукариотических клеток. Вместе с белком миозином образует основные сократительные элементы мышц актомиозиновые… … Википедия

Актин(ы) - * актын(ы) *actin(s) белок мышечных волокон с М. м. 42 кДа, существующий в двух формах фибриллярной (актин) и глобулярной (актин). А. имеет участки, комплементарные участкам молекул миозина (см.), и входит в состав актомиозина основного… … Генетика. Энциклопедический словарь

Белок мышечных волокон. Мол. м. 42 000. Две формы: глобулярная (Г А.) и фибриллярная (Ф А.), к рая образуется при полимеризации Г А. в присутствии АТФ и ионов Mg+ + . На каждой молекуле А. имеются участки, комплементарные определённым участкам на … Биологический энциклопедический словарь

Белок, фибриллярная форма которого образует с миозином основной сократительный элемент мышц актомиозин … Большой Энциклопедический словарь

АКТИН, белок мышечных волокон, участвующий в сократительных процессах в клетке. Содержится преимущественно в клетках мускульных тканей; реагируя с миозином, образует АКТОМИОЗИН … Научно-технический энциклопедический словарь

Сущ., кол во синонимов: 1 белок (99) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 … Словарь синонимов

актинідія - іменник жіночого роду … Орфографічний словник української мови

актин - Периодически сокращающийся белок, находящийся внутри эукариотической клетки Тематики биотехнологии EN actin … Справочник технического переводчика

Белок мышечных волокон. Молекулярная масса около 70 000. Существует в двух формах: глобулярной (Г актин) и фибриллярной (Ф актин), являющейся продуктом полимеризации Г актина. В покоящейся мышце А. находится в форме Ф актина, образуя с… … Большая советская энциклопедия

Белок, фибриллярная форма которого образует с миозином основной сократительный элемент мышц актомиозин. * * * АКТИН АКТИН, белок, фибриллярная форма которого образует с миозином основной сократительный элемент мышц актомиозин … Энциклопедический словарь

Actin актин. Белок мышечных волокон (молекулярная масса 42 кД), существует в двух формах фибриллярной и глобулярной, имеет участки, комплементарные участкам молекул миозина , и входит в состав актомиозина … … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

Белки (полипептиды, протеины) представляют собой высокомолекулярные вещества, в состав которых входят альфа-аминокислоты, соединенные пептидной связью. Состав протеинов определяется в живых организмах генетическим кодом. Как правило, при синтезе используется набор из 20 стандартных аминокислот.

Классификация белков

Разделение протеинов осуществляется по разным признакам:

• Форме молекулы.
• Составу.
• Функциям.

По последнему критерию белки классифицируются:

• На структурные.
• Питательные и запасные.
• Транспортные.
• Сократительные.

Структурные белки

К ним относят эластин, коллаген, кератин, фиброин. Структурные полипептиды участвуют в процессе формирования мембран клеток. Они могут создавать в них каналы или осуществлять иные функции.

Питательные, запасные протеины

Питательным полипептидом является казеин. За счет него растущий организм обеспечивается кальцием, фосфором и аминокислотами.

Запасными являются белки семян культурных растений, яичный белок. Они потребляются на этапе развития зародышей. В человеческом организме, как и у животных, протеины не откладываются в запас. Их необходимо регулярно получать с пищей, иначе вероятно развитие дистрофии.

Транспортные полипептиды

Классическим примером таких белков является гемоглобин. В крови обнаруживаются и другие полипептиды, участвующие в перемещении гормонов, липидов и других веществ.

В мембранах клетки находятся протеины, обладающие способностью транспортировать ионы, аминокислоты, глюкозу и прочие соединения через клеточную мембрану.

Сократительные белки

Функции этих полипептидов связаны с работой мышечных волокон. Кроме того, они обеспечивают движение ресничек и жгутиков у простейших. Сократительные белки выполняют функцию транспортировки органелл внутри клетки. За счет их наличия обеспечивается изменение клеточных форм.

Примерами сократительных белков являются миозин и актин. Стоит сказать, что эти полипептиды обнаруживаются не только в клетках мышечных волокон. Сократительные белки выполняют свои задачи практически во всех

Особенности

В клетках обнаруживается индивидуальный полипептид - тропомиозин. Сократительный мышечный белок миозин является его полимером. Он образует комплекс с актином.

Сократительные белки мышц не растворяются в воде.

Скорость синтеза полипептидов

Ее регулируют тиреоидные и стероидные гормоны. Проникая в клетку, они связываются со специфическими рецепторами. Образованный комплекс проникает в и связывается с хроматином. За счет этого повышается скорость синтеза полипептидов на генном уровне.

Активные гены обеспечивают усиление синтеза определенной РНК. Она выходит из ядра, направляется к рибосомам и активирует синтез новых структурных либо сократительных белков , ферментов или гормонов. В этом заключается анаболическое действие генов.

Между тем белковый синтез в клетках - процесс достаточно медленный. Он требует больших энергетических затрат и пластического материала. Соответственно, гормоны не в состоянии оперативно контролировать метаболизм. Ключевая их задача состоит в регуляции роста, дифференциации и развития клеток в организме.

Мышечное сокращение

Оно является ярким примером сократительной функции белков . В ходе исследований было установлено, что в основе сокращения мускулатуры лежит изменение физических свойств полипептида.

Сократительную белок актомиозин, взаимодействующий с аденозинтрифосфорной кислотой. Эта связь сопровождается сокращением миофибрилл. Такое взаимодействие можно наблюдать вне организма.

К примеру, если на вымоченные в воде (мацерированные) волокна мышц, лишенные возбудимости, воздействовать раствором аденозинтрифосфата, начнется их резкое сокращение, аналогичное сокращению живой мускулатуры. Этот опыт имеет важнейшее практическое значение. Он доказывает тот факт, что для мышечного сокращения необходима химическая реакция сократительных белков с веществом, богатым энергией.

Действие витамина Е

С одной стороны, он является главным внутриклеточным антиоксидантом. Витамин Е обеспечивает защиту жиров и прочих легкоокисляемых соединений от окисления. Вместе с тем он выступает в качестве переносчика электронов и участвует в окислительно-восстановительных реакциях, которые связаны с запасанием высвобождаемой энергии.

Дефицит витамина Е вызывает атрофию мышечной ткани: содержание сократительного белка миозина резко уменьшается, и его заменяет коллаген - инертный полипептид.

Специфика миозина

Он считается одним из ключевых сократительных белков . На его долю приходится порядка 55 % от общего содержания полипептидов в мышечной ткани.

Из миозина состоят филаменты (толстые нити) миофибрилл. В молекуле присутствует длинная фибриллярная часть, имеющая двуспиральную структуру, и головки (глобулярные структуры). В составе миозина выделяют 6 субъединиц: 2 тяжелые и 4 легкие цепи, находящиеся в глобулярной части.

В качестве основной задачи фибриллярного участка выступает способность формировать пучки филаментов миозина или толстые протофибриллы.

На головках находятся активный участок АТФ-азы и актинсвязывающий центр. За счет этого обеспечивается гидролиз АТФ и связь с актиновыми филаментами.

Разновидности

Подвидами актина и миозина считаются:

• Динеин жгутиков и ресничек простейших.
• Спектрин в мембранах эритроцитов.
• Нейростенин перисинаптических мембран.

К разновидностям актина и миозина можно также отнести полипептиды бактерий, ответственные за перемещение различных веществ в Этот процесс называется также хемотаксисом.

Роль аденозинтрифосфорной кислоты

Если поместить нити актомиозина в раствор кислоты, добавить ионы калия и магния, можно увидеть, что они укорачиваются. При этом наблюдается расщепление АТФ. Это явление свидетельствует о том, что распад аденозинтрифосфорной кислоты имеет определенную связь с изменением физико-химических свойств сократительного белка и, следовательно, с работой мышц. Впервые этот феномен был выявлен Сцент-Дьиордьи и Энгельгардтом.

Синтез и распад АТФ имеют важнейшее значение в процессе превращения химической энергии в механическую. При распаде гликогена, сопровождающегося выработкой молочной кислоты, как и при дефосфорилировании аденозинтрифосфорной и креатинфосфорной кислот, участие кислорода не требуется. Этим объясняется способность изолированной мышцы функционировать в анаэробных условиях.

В волокнах мускулатуры, утомленных при работе в анаэробной среде, накапливаются молочная кислота и продукты, образовавшиеся при распаде аденозинтрифосфорной и креатинфосфорной кислот. В результате исчерпываются запасы веществ, при расщеплении которых выделяется необходимая энергия. Если поместить утомленную мышцу в условия, содержащие кислород, она будет его потреблять. Некоторое количество молочной кислоты начнет окисляться. В результате образуются вода и углекислый газ. Высвобождающаяся энергия будет использоваться для ресинтеза креатинфосфорной, аденозинтрифосфорной кислот и гликогена из продуктов распада. За счет этого мышца снова приобретет способность работать.

Скелетная мышца

Отдельные свойства полипептидов можно объяснить только на примере их функций, т. е. их вклада в сложную деятельность. Среди немногочисленных структур, в отношении которых была установлена корреляция между функциями белков и органа, особого внимания заслуживает скелетная мышца.

Ее клетка активируется за счет нервных импульсов (мембранно-направленных сигналов). В молекулярном плане сокращение основывается на циклическом формировании поперечных мостиков благодаря периодическим взаимодействиям между актином, миозином и Mg-АТР. Кальцийсвязывающие белки и ионы Са выступают в качестве посредников между эффекторами и нервными сигналами.

Посредничество ограничивает скорость ответа на импульсы "включение/выключение" и предотвращает самопроизвольные сокращения. Вместе с тем некоторые осцилляции (колебания) маховых мышечных волокон крылатых насекомых контролируют не ионы или аналогичные низкомолекулярные соединения, а непосредственно сократительные белки. За счет этого возможны очень быстрые сокращения, которые после активации протекают самостоятельно.

Жидкокристаллические свойства полипептидов

При укорочении изменяется период решетки, образованной протофибриллами. При вхождении решетки из тонких нитей в структуру из толстых элементов тетрагональную симметрию сменяет гексагональная. Это явление можно считать полиморфным переходом в жидкокристаллической системе.

Особенности механохимических процессов

Они сводятся к трансформации химической энергии в механическую. АТФ-азная активность митохондриальных клеточных мембран имеют сходство с актом иозиновой системы скелетной мускулатуры. Общие черты отмечаются и в их механохимических свойствах: они сокращаются под влиянием АТФ.

Следовательно, в мембранах митохондрий должен присутствовать сократительный белок. И он действительно там присутствует. Установлено, что сократительные полипептиды задействованы в митохондриальной механохимии. Однако выяснилось также, что значительную роль в процессах играет и фосфатидилинозитол (липид мембран).

Дополнительно

Молекула белка миозина не только способствует сокращению разных мышц, но и может участвовать в других внутриклеточных процессах. Речь, в частности, о перемещении органелл, прикреплении актиновых нитей к мембранам, формировании и функционировании цитоскелета и пр. Почти всегда молекула так или иначе взаимодействует с актином, являющимся вторым ключевым сократительным белком.

Было доказано, что молекулы актомиозина могут изменять длину под воздействием химической энергии, высвобождаемой при отщеплении от АТФ остатка фосфорной кислоты. Другими словами, именно этот процесс обуславливает сокращение мышц.

Система АТФ, таким образом, выступает как своего рода аккумулятор химической энергии. По мере надобности она превращается непосредственно в механическую при посредничестве актомиозина. При этом отсутствует промежуточный этап, характерный для процессов взаимодействия других элементов, - переход в тепловую энергию.

Структурная функция белков

Структурная функция белков заключается в том, что белки

• участвуют в образовании практически всех органоидов клеток, во многом определяя их структуру (форму);
• образуют цитоскелет , придающий форму клеткам и многим органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей;
• входят в состав межклеточного вещества, во многом определяющего структуру тканей и форму тела животных.

Белки межклеточного вещества

В теле человека белков межклеточного вещества больше, чем всех остальных белков. Основными структурными белками межклеточного вещества являются фибриллярные белки.

Коллагены

Коллагены - семейство белков, в теле человека составляют до 25 - 30 % общей массы всех белков. Кроме структурной функции коллаген выполняет также механическую, защитную, питательную и репаративную функции.

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей.

Всего у человека имеется 28 типов коллагена. Все они сходны по структуре.

Эластин

Эластин широко распространён в соединительной ткани, особенно в коже, легких и кровеносных сосудах. Общими характеристиками для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина. В эластине значительно больше валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина, чем в коллагене. В эластине содержатся десмозин и изодесмозин. эти соединения можно обнаружить только в эластине. Эластин нерастворим в водных растворах (как и коллаген), в растворах солей, кислот и щелочей даже при нагревании. В эластине большое количество аминокислотных остатков с неполярными боковыми группами, что, по-видимому, обусловливает высокую эластичность его волокон.

Другие белки внеклеточного матрикса

Кератины разделяются на две группы: α-кератины и β-кератины. Прочность кератина уступает, пожалуй, только хитину. Характерной особенностью кератинов является их полная нерастворимость в воде при pH 7,0. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот. Отличаются от других фибриллярных структурных белков (например, коллагена) в первую очередь повышенным содержанием остатков цистеина. Первичная структура полипептидных цепей a-кератинов не имеет периодичности.

Другие белки промежуточных филаментов

В других типах тканей (кроме эпителиев) промежуточные филаменты образованы похожими на кератин по структуре белками - виментином , белками нейрофиламентов и др. Белки ламины в большинстве клеток эукариот образуют внутреннюю выстилку оболочки ядра. Состоящая из них ядерная ламина поддерживает ядерную мембрану и контактирует с хроматином и ядерными РНК.

Тубулин

Структурные белки органелл

Белки создают и определяют форму (структуру) многих клеточных органелл . В основном из белков состоят такие органеллы, как рибосомы , протеасомы , ядерные поры и др. Гистоны необходимы для сборки и упаковки нитей ДНК в хромосомы. Из белков состоят клеточные стенки некоторых протистов (например,хламидомонады); в составе оболочки клеток многих бактерий и архей присутствует белковый слой (S-слой), который крепится у грамположительных видов к клеточной стенке, а у грамотрицательных - к наружной мембране. Из белка флагеллина состоят прокариотические жгутики .

Wikimedia Foundation . 2010 .

Смотреть что такое "Структурная функция белков" в других словарях:

Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева «палочковая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы … Википедия

Исследования атомной структуры конденсир. сред методом дифракции нейтронов низких энергий на атомных ядрах (упругого когерентного рассеяния). В H. с. используются нейтроны с длиной волны де Бройля l >= 0,3 Рассеяние нейтронной волны на… … Физическая энциклопедия

У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия

Высокомолекулярные природные соединения, являющиеся структурной, основой всех живых организмов и играющие определяющую роль в процессах жизнедеятельности. К Б. относятся белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды; известны также смешанные… …

Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… … Википедия

- (транскрипционные факторы) белки, контролирующие процесс синтеза мРНК на матрице ДНК (транскрипцию) путём связывания со специфичными участками ДНК. Транскрипционные факторы выполняют свою функцию либо самостоятельно, либо в комплексе… … Википедия

Факторы транскрипции (транскрипционные факторы) белки, контролирующие перенос информации с молекулы ДНК в структуру мРНК (транскрипцию) путем связывания со специфичными участками ДНК. Транскрипционные факторы выполняют свою функцию… … Википедия

Особое качественное состояние мира, возможно, необходимая ступень в развитии Вселенной. Естественно научный подход к сущности Ж. сосредоточен на проблеме ее происхождения, ее материальных носителей, на отличии живого от неживого, на эволюции… … Философская энциклопедия

Взаимное притяжение атомов, приводящее к образованию молекул и кристаллов. Принято говорить, что в молекуле или в кристалле между соседними атомами существуют Х. с. Валентность атома (о чём подробнее сказано ниже) показывает число связей … Большая советская энциклопедия

БИОХИМИЯ СПОРТА

Структура и функции мышечного волокна

Существуют 3 вида мышечной ткани :

Поперечно-полосатая скелетная;

Поперечно-полосатая сердечная;

Гладкая.

Функции мышечной ткани.

Поперечно-полосатая скелетная ткань - составляет примерно 40 % общей массы тела.

Ее функции:

динамическая;

статическая;

рецепторная (например, проприорецепторы в сухожилиях - интрафузальные мышечные волокна (веретеновидные));

депонирующая - вода, минеральные вещества, кислород, гликоген, фосфаты;

терморегуляция;

эмоциональные реакции.

Поперечно-полосатая сердечная мышечная ткань.

Основная функция - нагнетательная.

Гладкая мускулатура - образует стенку полых органов и сосудов.

Ее функции: -поддерживает давление в полых органах; -поддерживает величину кровяного давления;

Обеспечивает продвижение содержимого по желудочнокишечному тракту, мочеточникам.

Химический состав мышечной ткани

Химический состав мышечной ткани очень сложен и изменяется под влиянием различных факторов. Средний химический состав хорошо отпрепарированной мышечной ткани составляет: воды - 70-75 % от массы ткани; белков - 18-22 %; липидов - 0,5-3,5 %; азотистых экстрактивных веществ - 1,0-1,7 %; безазотистых экстрактивных веществ - 0,7-1,4 %; минеральных веществ - 1,0-1,5 %.

Около 80 % сухого остатка мышечной ткани составляют белки, свойства которых в значительной степени определяют свойства этой ткани.

МИОФИБРИЛЛЫ – сократительные элементы мышечного волокна. Тонкая структура миофибрилл

Миофибриллы - это тонкие волокна (диаметр их 1-2 мкм. длина 2-2.5 мкм), содержащие 2 вида сократительных белков (протофибрилл): тонкие нити актина и вдвое более толстые нити миозина. Они расположены таким образом, что вокруг миозиновых нитей находится 6 актиновых нитей, в вокруг каждой актиновой - 3 миозиновых. Миофибриллы разделены Z-мембранами на отдельные участки - саркомеры, в средней части которых расположены преимущественно миозиновые нити, аактиновые нити прикреплены к Z-мембранам по бокам саркомера. (Разная способность актина и миозина преломлять свет создает в состоянии покоя мышцы ее поперечно-полосатый вид в световом микроскопе).

Нити актина составляют около 20% сухого веса миофибрилл. Актин состоит из двух форм белка: 1) глобулярной формы - в виде сферических молекул и 2) палочковидных молекул трономиозина, скрученных в виде двунитчатых спиралей в длинную цепь. На протяжении этой двойной актиновой нити каждый виток содержит по 14 молекул глобулярного актина (по 7 молекул с обеих сторон), наподобие нитки с бусинками, а также центры связывания ионов Са2+. В этих центрах содержится особый белок (тропонин), участвующий в образовании связи актина с миозином.

Миозин составлен из уложенных параллельно белковых нитей (эта часть представляет собой так называемый легкий меромиозин). На обоих концах его имеются отходящие в стороны шейки с утолщениями - головками (эта часть - тяжелый меромиозин), благодаря которым образуются поперечные мостики между миозином и актином.

Физико-химические свойства и структурная организация сократительных белков (миозин и актин). Тропомиозин и тропонин.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин и альфа- и бета-актины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55% от общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка – около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру. В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500-2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы. На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

Актин – второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей. Известны две его формы – глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин – это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25% общей массы мышечного белка. В присутствии катионов магния актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион кальция, который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остается связанной с фибриллярным актином.

Тропомиозин – это структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити. На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно для поперечно-полосатых мышц.

Тропонин является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц: ТнТ, Тнl и ТнС. Тропонин Т (ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (Тнl) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином. Тропонин С (ТнС) – это кальцийсвязывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона кальция на молекулу белка и имеет молекулярную массу 17 000. В присутствии кальция изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл.